Quale è il principio biochimico che crea la cagliata di zenzero?
La parte più importante dello zenzero nella cagliata di latte allo zenzero è la proteasi dello zenzero: zingipain.
Questa sostanza con peso molecolare di 31 kDa si trova con tre forme di valori del punto isoelettrico rispettivamente intorno a 5,58, 5,40 e 5,22.
Le tre forme hanno un comportamento biochimico molto simile, dove l’attività proteolitica ottimale è di 40–60 °C (104–140 °F) e l’attività di coagulazione massima a 70 °C (158 °F). [5]
Il latte è una sostanza costituita principalmente da globuli di grasso del latte e micelle di caseina in una fase continua di acqua, zucchero, proteine del siero del latte e minerali.
Le micelle di caseina sono costituite principalmente da α(s1)-caseina, α(s2)-caseina, β-caseina e κ-caseina, dove l’α e la β-caseina idrofobiche si trovano nella sottomicella interna e la κ-caseina idrofila si trova nella parte esterna.
Quando il latte inizia a cagliare, la cagliata è piccola, ma con l’aumentare della coagulazione, la dimensione della cagliata aumenta fino a quando il latte non finisce con una struttura simile al tofu.
Quando si verifica la cagliatura, la proteasi dello zenzero taglia la κ-caseina in modo che il C-terminale idrofilo e il N-terminale idrofobico si separino. Ciò interrompe la stabilità della micella di caseina.